摘要: 利用（NH4）2SO4分级沉淀、DEAE-Sephrose FF离子交换色谱技术分离纯化米糠谷氨酸脱羧酶（GAD）。米糠GAD纯化倍数为8·8,比活达到了30·1U/mg,酶活回收率为45·5%。同时对米糠GAD酶学性质进行了研究,结果表明,最适温度为40℃,耐热性较差;最适pH5·5,在pH5·5～9都可以保持较高酶活。米糠GAD对底物和辅酶PLP的Km分别为28·45、1·13μmol/L。KI、Ag+、SDS、乙酸对米糠GAD的活力有较大的抑制作用,而Ca2+对米糠GAD的活性有较强的激活作用。