海沃德猕猴桃巯基蛋白酶的催化特性与稳定性
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摘要: 对以海沃德猕猴桃残次果提取的巯基蛋白酶进行了动力学研究,考察了一些外加剂对酶活的影响,同时初步探讨了酶液的稳定性。结果表明:以酪蛋白为底物的猕猴桃巯基蛋白酶的Km值为6.56×10-3mmol,Vmax为163.93mg·mL-1·min-1;在其底物浓度为1.0g/L时,该酶的最适温度和pH分别为55℃和5.5;L-半胱氨酸、2-巯基乙醇、硫代硫酸钠、EDTA以及葡萄糖等外加剂对酶具有明显的激活效果,且EDTA的激活作用最强;抗坏血酸、碘乙酸和过氧化氢等外加剂对酶则具有抑制作用。在最适酶促反应条件下,于4℃温度存放的酶液活性随时间延长呈急剧的降低,并以pH为3.5存放条件下的降低最少,约可保存80%的酶活性。