摘要: 以菠萝茎为原料,利用微滤除杂、超滤浓缩分离得菠萝蛋白酶浓缩液,再通过硫酸铵法进行沉淀,最后进行真空冷冻干燥制取菠萝蛋白粗酶;而为了验证其酶学性质,采用SephadexG-100柱层析和DEAE-52离子交换层析制得纯度较高的菠萝蛋白酶。结果表明:菠萝茎打浆后原液通过微滤除杂、超滤浓缩,再采用90%硫酸铵沉淀等工序后,纯化倍数达1.44,是目前工厂制酶的1.19倍,酶活收率与原液相比只降低9%,具有工业化生产的优越性;经SephadexG-100柱层析和DEAE-52柱层析后,达到电泳纯,可满足医药用酶所需,存在很好的市场应用价值;且该菠萝蛋白酶的酶学性质与有关报道基本一致,最适反应pH在5～6之间,最适温度60℃,重金属离子如Cu2+、Fe2+、Pb2+等对菠萝茎蛋白酶活抑制较大,而Na+、K+、Ca2+则表现出不同程度的激活作用。