摘要: 系统对比了罗非鱼肠道胰蛋白酶与猪胰蛋白酶的酶学特性,以揭示两种不同来源胰蛋白酶的性质异同,为水产胰蛋白酶的开发利用提供理论依据。研究发现,罗非鱼肠道胰蛋白酶和猪胰蛋白酶的分子量分别为28kDa和24kDa;以Na-苯甲酰-DL-精氨酸对硝基苯胺盐酸盐（BAPNA）为底物时,两种胰蛋白酶的最适pH分别为9.5、10.0;最适温度分别为40、50℃;罗非鱼肠道胰蛋白酶在pH4～11比较稳定,猪胰蛋白酶在pH2～6较稳定;两种胰蛋白酶的温度稳定性相似,均在55℃以下稳定;Na+、Cu2+、Ba2+对罗非鱼肠道胰蛋白酶的抑制作用强于猪胰蛋白酶,Mg2+、K+、Ca2+对罗非鱼肠道胰蛋白酶有抑制作用,而对猪胰蛋白酶有一定的激活作用。两种胰蛋白酶均被大豆胰蛋白酶抑制剂（SBTI）、甲苯磺酰氟（PMSF）强烈抑制,其中PMSF对罗非鱼肠道胰蛋白酶的抑制作用强于猪胰蛋白酶,乙二胺四乙酸（EDTA）对两种胰蛋白酶也有一定的抑制作用,但EDTA对猪胰蛋白酶的抑制作用强于罗非鱼肠道胰蛋白酶,而碘乙酸及2-巯基乙醇对两种胰蛋白酶抑制作用不强;动力学研究表明两种胰蛋白酶的Km分别为0.591mmol/L和0.9mmol/L。上述研究说明,水产胰蛋白酶和哺乳动物胰蛋白酶的酶学特性存在较明显的差异。